В пищеварительном тракте фермент пепсин отвечает за переваривание белков животного происхождения, а также злаковых, бобовых, молочных продуктов и помогает лучше усваивать организму витамин В9 или железо. При правильной работе он вырабатывается в клетках слизистой желудка, а при дефиците - назначают препараты, что содержат пепсин.
Что это за вещество?
Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена , но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры.
Классификация по видам
Таблица разновидности эндопептидаз:
Название группы | Ферменты желудка | Краткая характеристика | При каком уровне кислотности активны? |
---|---|---|---|
А | Уропепсин | Частично выводится через мочу и используется для анализа протеолитической активности желудочного сока | Гидролизует при 1,5-2 pH |
С | Катепсин или гастриксин | Находится внутри клетки и режет пептидные связи | В гидролизе пепсин и гастриксин участвуют при рН 3,2-3,5 |
В | Парапепсин или желатиназа | Делит желатин и белки соединительных тканей | рН для пепсина не должен быть выше 5,6 |
D | Реннин или химоз | Фермент, участвующий в процессе расщепления молока с помощью кальция. | Действуют в нейтральной среде |
Энзимы воздействуют на белок только в кислой среде. Катализаторы продуцируются железами, локализация которых - у стенок фундальной части желудка, место с самым низким уровнем рН. Гастриксин содержится во всех отделах желудка. Ферментами производится полное расщепление белков, и их продукт распада растворим в воде.
Это очень сложный химический процесс.Активируется катализатор в желудке в кислой среде под влиянием соляной кислоты. Клетками слизистых оболочек органа происходит выработка профермента. Пепсиноген - функционально неактивная форма энзима, из которого получают пепсин. Там же выделяется и ингибитор - пепстатин, который необходим, чтобы секреция пепсина не выходила за пределы нормы. Как только пепсин попадает в кишечник, то его функция прекращается, но в процесс пищеварения вступают другие ферменты.
У мужчин выделение протеаз на 25% выше, чем у женщин.
Функции энзимов
Главные действия пепсина и других гидролаз заключаются в разрезании больших молекул белков на маленькие части. Выделяемые ферменты отвечают за дезагрегацию белка, расщепление альбумина, створаживание молока и растворение желатина. Протеолитическая активность значительно упрощает процесс гидролиза. Катализацию обеспечивают такие явления:
- Протеазное действие - расщепление белков на олиго- и полипептиды.
- Транспептидазная активность - олигопептиды делятся на аминокислоты и пептиды, что обеспечивает катепсин.
- Пептидазное воздействие - гидролиз полипептидов и аминокислот.
Что расщепляет?
Изучением этого вопроса занимается биохимия. Молекула белка - набор аминокислот, что соединяются друг с другом. Клетки организма самостоятельно не переваривают и не усваивают такой объем материала, поэтому функцию расщепления обеспечивают . В процессе переваривания белков пепсин выполняет функцию ножниц - режет пептидные связи. Начинается постепенное разрушение молекулы пептида пополам, потом каждая часть еще делится и еще, пока не образуется одна аминокислота. Из них строятся собственные мышечные и внутренние белки, а также ферменты, гормоны и другие вещества. В редких случаях из пептидов организм выделяет энергию для жизнедеятельности.
Легкоусвояемые и эффективные препараты.Когда организм плохо переваривает пищу, рекомендовано употреблением медикаментов на основе пепсина и других энзимов. Фундальные железы желудка свиней вырабатывают ферменты, из которых изготавливается порошок и таблетки для медицинских целей. , диспепсия, ахилия или иные недуги с дефицитом пепсина- показание для применения пепсиносодержащихся лекарств. К таким средствам относится Pepsinum. Его перемешивают с сахарной пудрой. Он имеет специфический запах, кремовый оттенок и приятный вкус. Необходима доза в день - до полграмма разового приема внутрь. Употреблять от 2 до 3 раз до трапезы или во время. Когда фермент активен и действует, то он начинает расщеплять белки до полипептидов в пищеварительном тракте.
«Ацидин-Пепсин» - лекарство, которое состоит из двух ферментов в соотношении 1:4, что расщепляет белки и помогает отделять свободную соляную кислоту. Медикамент применяется при диспепсии, и анацидных гастритах. Употребление зависит от возрастной категории и веса пациента. Прием 3-4 раза за день, во время еды или после. Рекомендуется растворить в воде. А также для лучшего переваривания пищи можно потреблять: «Акидолпепсин», «Акипепсол», «Бетацид», «Пепсамин», «Пепсацид». А также ферменты помогают справиться с железом и другими элементами, если наблюдается их переизбыток.
Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, которые производится человеческим организмом. Функции пепсина сводятся к одному – эффективное переваривание пищи. Для нас важно правильно переваривать белки, содержащиеся в продуктах, которые мы едим. Кроме того, пепсин помогает выполнять такие функции, как поглощение питательных веществ и защита от , разрастания дрожжей (кандиды) и многого другого.
Сегодня пепсин можно купить в виде пищевой добавки (бада), которые могут помочь пищеварению, когда естественный уровень пепсина понижен. Сниженное содержание пепсина проявляется расстройствами желудка и симптомами, связанными с панкреатитом, ГЭРБ, кислотным рефлюксом и изжогой. Вы подозреваете, что у вас может быть низкое содержание желудочной кислоты? Также это называется гипоацидность. Это может способствовать проблемам переваривания белка. Симптомы, такие как боль в животе, вздутие живота, диарея и дефицит питательных веществ (особенно витамина B12 и железа), могут указывать на то, что вам не хватает желудочного сока и пепсина.
Что такое пепсин. Функции пепсина и как он работает
Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или сокращенно пептидами). Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают аминокислоты. Аминокислоты описываются как «строительные блоки белков».
Из какого органа производится пепсин и где его можно найти
Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Он также функционирует в желудке. Этот фермент создается, когда желудочная кислота превращает белок пепсиноген в пепсин (). Пепсиноген неактивен, но под действием соляной кислоты он превращается в активный фермент пепсин.
Пепсин обнаруживается в кислом желудочном соке, который необходим для правильного усвоения пищи, которую мы едим. Железы в слизистой оболочке желудка, называемые пептическими главными клетками, отвечают за выработку пепсиногена. Производство пепсиногена происходит после того, как железы стимулируются блуждающим нервом и гормональными выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и затем превращается в активный фермент пепсин.
Как работает пепсин в желудке
Пепсин обладает максимальной активностью в кислой среде, в идеале около pH 1,5-2. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Он перестает работать должным образом, когда уровень pH достигает примерно 6,5 или выше. Тогда пепсин нейтрализуется. Это важно, потому что провоцирует различные заболевания ЖКТ.
Статьи по теме:
Протеолиз — это еще одно название для «расщепления белков или пептидов на аминокислоты под действием ферментов». Когда высвобождается пепсин, он начинает пищеварение посредством протеолиза. Также считается, что это помогает сохранить желудок от большинства бактерий.
Преимущества и использование пепсина
Как работает пепсин в организме? Основные функции пепсина состоят в том, чтобы разрушать (или денатурировать) белки, но он также выполняет другую работу. Например, пепсин способствует усвоению питательных веществ и уничтожению вредных микробов. Роль пищеварительных ферментов заключается, прежде всего, в том, чтобы действовать в качестве катализатора химических реакций в организме. Пищеварительные ферменты превращают большие молекулы в более легко поглощаемые частицы, которые организм может использовать для выживания и благополучия.
Есть несколько основных причин, почему некоторым людям пойдет на пользу дополнительный прием ферментов пепсина. Преимущества и использование пепсина включают в себя:
- Помощь организму в расщеплении трудно перевариваемых белков.
- Помощь в лечении «несварения» желудка и «дырявого кишечника» путем снятия стресса с желудочно-кишечного тракта.
- Облегчение симптомов панкреатита, который препятствует способности правильно производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
- Помощь в производстве антител и переваривании иммуноглобулина IgG.
- Стимулирование выделения желчи.
- Помощь в детоксикации печени.
- Улучшение симптомов кислотного рефлюкса, изжоги и других проблем, таких как синдром раздраженного кишечника.
- Улучшение усвоения пищи и предотвращение дефицита питательных веществ, в том числе витамина В12, железа и кальция.
- Противодействие ингибиторам ферментов в таких продуктах, как арахис, зародыши пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобы и картофель.
- Использование для лечения широкого спектра проблем со здоровьем, таких как диспепсия (периодическая боль или дискомфорт в верхней части живота), рвота, вызванная утренним недомоганием во время беременности, тошнота и диарея, а также расстройство желудка, связанное с лечением рака.
Хотя пепсин является важным пищеварительным ферментом и имеет много преимуществ, существует определенная проблема с пищеварением, которая связаны с дисфункцией пепсина.
Она называется ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и ларингофарингеальный рефлюкс (или внеэзофагеальный рефлюкс). Это происходит, когда пепсин, кислота и другие вещества из желудка попадают в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани после желудочного рефлюкса. Когда у кого-то возникает рефлюкс гортани и глотки, это означает, что пепсин и кислота проходят весь путь до гортани.
ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния обычно вызывают симптомы, включая кислотный рефлюкс, жжение в груди, хрипоту, хронический кашель и непроизвольное сокращение голосовых связок.
Ферменты пепсина способны прилипать к клеткам гортани, истощать их защитные свойства и разрушать мембраны / ткани (так называемый эндоцитоз). Это может потенциально увеличить риск развития рака пищевода и гортани ().
Внеэзофагеальный рефлюкс выявляется путем тестирования подкисления с использованием датчика pH и выявления пепсина в слюне и при выдыхаемом воздухе. Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.
В то время как пепсин причастен к таким состояниям как ГЭРБ, эта проблема возникает, когда клапан нижнего пищеводного сфинктера слабый или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. В результате содержимое желудка попадает в пищевод. Во многих случаях ГЭРБ может быть уменьшена путем изменения диеты и образа жизни, которые помогают уменьшить воспаление ().
Лучшие источники пепсина
Продукты питания не содержат пепсин, но они могут повлиять на выработку желудочной кислоты и пищеварительных ферментов. Как уже упоминалось выше, в организме человека этот фермент происходит из «главных клеток», находящихся в желудке. Объем, который вы производите, увеличивается, если вы едите большое количество белка. Примеры «высокобелковых» блюд включают блюда с красным мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными и протеиновыми коктейлями.
Пищевые добавки пепсина также являются источниками этого фермента. Они используются для улучшения усвоения пищи (особенно белков), когда не хватает правильной секреции пепсина. Они также помогают справиться с такими заболеваниями, как панкреатит. Добавки пепсина обычно производятся из желудка свиньи.
Препарат, называемый бетаин гидрохлорид (или бетаин HCL с пепсином), рекомендуется некоторыми практикующими врачами как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем образования желудочной кислоты (также называемый гипохлоргидрией или гипоацидностью). Это может помочь соляной кислоте, выделяемой желудком, лучше конвертировать пепсиноген и усвоить белок. Кроме того, он может предложить другие преимущества, такие как снижение аллергии и подавление роста кадиды ().
Добавки пепсина, как принимать, дозировка
Добавки пепсина можно купить и принимать без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошков и капсул. Оптимальная дозировка пепсина, которую вы должны принимать, зависит от таких факторов, как ваш вес, рост, возраст, диета, образ жизни и история болезни. Если вам нужно лекарство, отпускаемое по рецепту, с пепсином, ваш врач решит, сколько вы должны принять.
Она имеет наиболее оптимальное соотношение бетаина к пепсину.
Если вы принимаете пищевую добавку, отпускаемую без рецепта, внимательно прочитайте инструкцию. Не принимайте больше, чем рекомендуется. Для достижения наилучших результатов ищите высококачественную пищеварительную смесь ферментов, которая включает в себя множество различных ферментов.
Некоторые продукты сочетают соляную кислоту HCL (бетаин гидрохлорид) и пепсин для усиления эффекта. HCL с пепсином — это отличная вещь, которую вы можете начать принимать регулярно, чтобы помочь вылечить ваш желудочно-кишечный тракт, бороться с такими явлениями, как кислотный рефлюкс и улучшить низкую кислотность желудка.
Бетаин гидрохлорид в некоторых случаях может вызвать симптомы жжения в желудке и изжоги. Это означает, что вы принимаете неправильную дозировку, вам не подходит конкретный препарат, либо у вас нормальная кислотность желудка и пепсин вам не показан. По этим причинам рекомендуется начинать принимать бетаин гидрохлорид с пепсином под наблюдением врача. Важно начать с одной капсулы и постепенно увеличивать потребление ().
Помните, что функции пепсина – улучшать расщепление и повышать вероятность абсорбции питательных веществ. Поэтому:
- Пепсин следует принимать только тогда, когда вы употребляете белковую пищу.
- Если вы чувствуете тепло в желудке, это означает, что дозировка «на грани» и лучше уменьшить принимаемое количество пепсина.
- Некоторым людям нужна только одна капсула в день или одна капсула на основной прием пищи. Другим людям может потребоваться принимать до девяти капсул в день. Ориентируйтесь на ваши ощущения!
- Ищите добавку, которая имеет около 530 мг бетаина гидрохлорида и около 20 мг чистого пепсина.
- Всегда принимайте эту добавку только во время еды, а не перед едой.
Признаки, что вам нужно больше пепсина и как получить его в вашем рационе
Для того, чтобы переваривать белок, вашему организму требуется достаточное количество желудочной кислоты и ферментов. Если вы обнаружите признаки низкого уровня желудочной кислоты, есть большая вероятность, что вы также столкнетесь с низким уровнем производства пепсина. Что произойдет, если ваш желудок не вырабатывает достаточно желудочного сока?
Если у вас низкое содержание желудочной кислоты (гипоацидность), то вам не хватает HCL. Соляная кислота необходима для создания активного фермента пепсина. Соляная кислота естественным образом создается в желудке. Это то, что делает ваш желудок очень кислой средой, которая может расщеплять пищу.
Если вам не хватает соляной кислоты / желудочной кислоты, и это мешает выработке пепсина, у вас могут возникнуть такие симптомы, как:
- диспепсия
- вздутие живота и газы
- боли в животе
- запор или диарея
- недостаток питательных веществ (витамина В12, железа и кальция)
- синдром «дырявого» кишечника
Некоторые причины, по которым вам может быть трудно производить пепсин и переваривать белок, включают:
- Недостаток питательных веществ, например, из-за ограничения калорий или очень ограниченной диеты.
- История использования антацидов, особенно при длительном применении.
- История частого применения антибиотиков.
- Переедание, спешка во время еды, ощущение стресса во время еды.
- Питье большого количества воды до или во время еды.
- Плохой сон, который мешает регулированию аппетита и пищеварению.
Чтобы улучшить общее пищеварение, уменьшить воспаление, которое может способствовать возникновению ГЭРБ / рефлюкса и сбалансировать выработку желудочной кислоты, необходимо предпринять следующие шаги:
- Ешьте продукты, которые естественно богаты ферментами, в том числе ананас, папайя, манго, банан, авокадо, киви, кефир, йогурт, мисо, соевый соус, темпе, квашеная капуста, кимчи, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.
- Убедитесь, что кушаете много щелочных продуктов и разнообразных источников белка. Это полезно для получения разных аминокислот.
- Ешьте небольшими, сбалансированными блюдами, которые распределены в течение дня. Попробуйте блюда, которые сочетают в себе белки, сложные углеводы и полезные жиры.
- Не ешьте в течение трех-четырех часов, прежде чем лечь спать.
- Замедляйтесь во время еды. Ешьте в спокойной обстановке и не торопитесь. Жуйте пищу примерно 30 раз, прежде чем проглотить.
- Ешьте разнообразные пробиотические продукты.
- Используйте яблочный уксус прямо перед едой. Принимать по одной столовой ложке с небольшим количеством воды от одного до трех раз в день.
- Употребляйте мед манука, который обладает антимикробными свойствами и может помочь справиться с , который связан с низким содержанием желудочной кислоты. Принимайте чайную ложку один или два раза в день.
- Если у вас ГЭРБ или кислотный рефлюкс, вы можете уменьшить количество употребляемой кислой пищи. Обязательно ешьте больше щелочных продуктов. Постарайтесь вести дневник питания, чтобы точно определить, какие виды продуктов усугубляют ваши симптомы.
- Попробуйте . Оно имеет много преимуществ для здоровья кишечника и низкого уровня желудочной кислоты.
Факты о пепсине
Пепсин был впервые обнаружен немецким физиологом по имени Теодор Шванн в 1836 году. Это был один из первых пищеварительных ферментов, который был идентифицирован. Он до сих пор считается одним из самых важных. Только спустя более 90 лет, в 1929 году, ученые, работающие в Институте медицинских исследований Рокфеллера, смогли определить, как именно он работает. Этот фермент получил свое название от греческого слова pepsis , что означает «пищеварение» (или от peptein, что означает «переваривать»).
Сегодня, помимо того, что используется для приготовления добавок с пепсином, он используется для различных применений в производстве пищевых продуктов, фотографии, кожевенном производстве и других отраслях. Например, коммерчески приготовленный пепсин используется для модификации соевого белка и желатина. Он также используется для производства немолочных закусок и полуфабрикатов из злаков, приготовления белковых гидролизатов для использования в ароматизаторах продуктов питания и напитков и удаления волос с тканей / шкур в кожевенной промышленности ().
Меры предосторожности
При приеме лекарств / добавок с пепсином возможно возникновение побочных эффектов, которые обычно редки, но иногда и серьезны. Некоторые из побочных эффектов включают боль в животе, сильное расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и диарею (). Эти побочные реакции наиболее вероятны, если вы принимаете слишком много за один раз.
Всегда обращайтесь к врачу, если вы наблюдаете какие-либо эффекты при использовании этих добавок, особенно если вы ощущаете ухудшение самочувствия. Также проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки, если вы регулярно принимаете лекарства; у вас аллергия или текущие заболевания, которые вы лечите; или если вы беременны, планируете забеременеть или кормить грудью.
) и пепсин.
Дополнительные составляющие: повидон, сорбитол, кремния диоксид коллоидный, кальция стеарат.
Форма выпуска
Выпускается Ацидин-Пепсин в форме порошка, раствора и таблеток 250 и 500 мг по 50 штук в пачке. Также в некоторых аптеках можно приобрести специально приготовленную мазь с пепсином 5-10%, на ланолиновой или вазелиновой основе.
Фармакологическое действие
Данный препарат обладает комбинированным действием. Улучшает переваривание пищи в желудке.
Фармакодинамика и фармакокинетика
Пепсин – что это такое?
Как сообщает Фармакопея, пепсин – это , входящий в состав желудочного сока, который вырабатывает слизистая оболочка желудка. Также установлено, что данный фермент обеспечивает расщепление практически всех белков растительного и животного происхождения. Кроме того, в этом процессе принимают участие и , являющиеся ферментами поджелудочной железы. Однако именно этот фермент расщепляет белки, не проявляя к ним особой специфичности, то есть действует в кислой среде.
Некоторые заболевания ЖКТ вызывают значительное снижение или отсутствие выработки соляной кислоты , что приводит к недостаточной переваривающей деятельности пепсина , а, соответственно, и желудочного сока. Поэтому пациентам назначают заместительную терапию в виде препаратов на его основе. Например, при приёме ферментативного препарата Ацидин-Пепсин, один из его составляющих – бетаина гидрохлорид преобразуется в желудке в соляную кислоту , активизирующую фермент, который улучшает пищеварение.
Показания к применению
Основными показаниями к назначению Ацидин-Пепсина являются различные заболевания ЖКТ , для которых характерна пониженная секреторная функция желудка. Поэтому препарат рекомендован при:
- гипоацидном гастрите;
- анацидном гастрите;
- ахилии – отсутствии синтеза соляной кислоты и других пищеварительных ферментов при атрофическом гастрите, питании с недостатком белков и , злокачественной форме малокровия, эндокринных нарушениях;
- периоде после удаления части желудка.
Препараты для наружного применения используют при лечении келоидных рубцов или некротических, долго не заживающих ран и язв.
Противопоказания к применению
- гиперчувствительности ;
- гиперацидности желудочного сока, например: эрозивном гастродуодените, и .
Побочные эффекты
При приёме препарата могут развиваться , тошнота, боли в животе .
Ацидин-Пепсин, инструкция по применению (Способ и дозировка)
Как сообщает инструкция на Ацидин-Пепсин, препарат в таблетках предназначен для приёма внутрь одновременно или после еды. Для этого таблетки нужно растворить в 50-100 мл воды. Взрослым пациентам рекомендуется суточная дозировка по 2 таблетки, принимаемые 3-4 раза. Детская дозировка составляет четверть или половину таблетки к приёму 3-4 раза в день.
Длительность терапевтического курса зависит от течения заболевания и эффективности лечения, что способен определить специалист.
Передозировка
Обычно этот препарат хорошо переносится пациентами, поэтому в клинической практике случаев передозировки не описано. При этом возможно развитие: тошноты, гастралгии, рвоты, поноса и различных аллергических реакций .
Взаимодействие
Одновременное применение ферментных препаратов и кислотореагирующих средств,
Слизистой оболочки желудка, осуществляющий расщепление белков пищи. Является важнейшим компонентом желудочного сока .
Пепсин вырабатывается, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена главными клетками желёз дна и тела желудка . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена несколько пептидов. Активация пепсина идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином. Пепсин обеспечивает расщепление белков, предшествующее их гидролизу и облегчающую его.
Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH от 1,5 до 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, растворять около 2 000 л желатины, створаживать примерно 100 000 л молока.
При нестимулированной секреции дебит пепсина у мужчин - от 20 до 35 мг в час. Максимальная, стимулированная пентагастрином, - до 60-80 мг в час. У женщин - на 25-30 % меньше.
Пепсин применяется в медицине, относится к группе А09 «Препараты, способствующие пищеварению», подгруппе «A09AA Пищеварительные ферментные препараты » и имеет код АТХ А09АА03.
Гипотеза о попадании пепсина в глаз при ГЭР и вызываемых этим заболеваний поверхности глаза
Новейшие данные показывают, что гастроэзофагеальный рефлюкс (ГЭР) может быть связан с приобретенной обструкцией носослёзного протока и некоторыми другими офтальмологическими синдромами исходя из того, что недавно в слезе больных гастроэзофагеальной рефлюксной болезнью (ГЭРБ) был обнаружен пепсин. Пилотное исследование показало, что у пациентов с симптомами ГЭРБ рецидив симптомов заболеваний поверхности глаза выше (Tarete G. и др.)Публикации для профессионалов здравоохранения, затрагивающие роль пепсина в физиологии пищеварения
- Коротько Г.Ф. Организация желудочного пищеварения // Вестник хирургической гастроэнтерологии. – 2006. – № 1. – с. 17–25.
- Бельмер С.В., Коваленко А.А. Желудочный секрет. Пепсины / В кн. Кислотозависимые состояния у детей /Под ред. В.А.Таболина .
- Колясев В.Н., Горбунов Ю.В., Красноперова О.В., Шкляев А.Е., Краснова И.С. Определение пепсина: применение в клинической практике // Кл. биохимия: единство фундаментальной науки и лабораторной диагностики. 4 февраля 2010. Ижевск. С. 101–103 .
ПЕПСИН - основной протеолитический фермент желудочного сока (КФ 3.4.23.1), относится к группе пептид-гидролаз, расщепляет белки, в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления белков пепсином встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. Препараты П. используют в качестве лекарственных средств для заместительной терапии при расстройствах пищеварения. При нек-рых патол, состояниях активность П. в желудочном соке (см.) является одним из диагностических признаков и определяется в клинико-биологических лабораториях. Содержание профермента П. - пепсиногена в моче (уропепсина) - служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. П. находит применение в пищевой и мясо-молочной промышленности.
П. открыт в 1836 г. Т. Шванном, а в 1930 г. получен Нортропом (J. Н. Northrop) в кристаллическом виде.
П. является наиболее хорошо изученным представителем подкласса карбоксильных протеиназ (см. Пептид-гидролазы). Мол. вес (масса) П. ок. 35 000, изоэлектрическая точка (см.) находится при pH ниже 1,0, что обусловлено высоким содержанием в молекуле фермента остатков аспарагиновой и глутаминовой к-т при низком содержании диаминокислот, а также присутствием одного остатка фосфорной к-ты. Молекула П. состоит из одиночной полипептидной цепи из 327 аминокислотных остатков и представляет собой глобулу с размерами осей 5,5 X 4,5 X 3,2 нм, составленную из двух доменов, имеющих сходную структуру. Для молекулы П. характерно очень низкое содержание альфа-спиральных участков и высокое содержание бета-структур. Между доменами находится впадина, в к-рой располагается активный центр П., он формируется аминокислотными остатками, локализованными в разных доменах; каталитическими группами являются COOH-группы остатков аспарагиновой к-ты в 32-м и 215-м положениях.
Активность П., как и других карбоксильных протеиназ, подавляется диазокарбонильными ингибиторами и нек-рыми эпоксидами, специфически блокирующими COOH-группы активного центра фермента. Природным ингибитором П. является пепстатин - N-замещенный пентапептид, продуцируемый нек-рыми стрептомицетами.
П. наиболее устойчив при pH ок. 5,0-5,5. В более кислой среде происходит самопереваривание (аутолиз) фермента; при pH выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация. П. инактивируется также при температуре выше 60°.
П. содержится в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. У беспозвоночных и микроорганизмов обнаружены ферменты, близкие по свойствам к П. В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.
Синтезируется П. главными клетками желез слизистой оболочки желудка (см.) в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, к-рый в присутствии соляной к-ты желудочного сока превращается в активный фермент. При этом в результате конформационных изменений и гидролиза пептидной связи между лей44-иле45 от N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется фрагмент, и т. о. образуется активный П., катализирующий затем аутокаталитическую активацию следующих порций профермента. Один из отщепляющихся при этом пептидов, так наз. ингибитор П. с мол. весом (массой) ок. 3000, при pH выше 5,0 подавляет активность П.; при pH ниже 4,0 ингибитор быстро расщепляется. В моче млекопитающих, в т. ч. и человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уропепсин), проникающий в мочу из главных клеток слизистой оболочки желудка через кровь и почки (см. Уропепсин).
Процесс переваривания белков в жел.-киш. тракте начинается с действия П. Этот фермент обладает широкой субстратной специфичностью; он катализирует в белках гидролиз пептидных связей, образованных различными аминокислотными остатками. П. расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. при pH 2,0. При pH ок. 5,0 П. створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин (см.). П. способен гидролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав к-рых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза П. многих синтетических субстратов находится при pH 4,0. П. катализирует также реакцию транс-пептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).
Коммерческие препараты неочищенного П. получают из кислотного экстракта (аутолизата) слизистой оболочки желудка путем высаливания 15% р-ром NaCl и последующего высушивания. Очищенный П. выделяют из таких препаратов с помощью ионообменной хроматографии (см.). Аналог П. - химозин (см.), используемый в пищевой промышленности для сыроварения, получают таким же способом из слизистой оболочки сычуга - отдела желудка крупного рогатого скота. Для мед. целей применяют П. из слизистой оболочки желудка свиней. Кристаллический П. может быть получен как из коммерческих препаратов П., так и из желудочного сока или непосредственно из слизистой оболочки желудка.
Для определения активности П. предложено много методов. Ранее использовали метод Метта, к-рый, однако, устарел и не дает точных результатов. Наиболее часто для определения активности П. применяют метод Ансона - расщепление под действием П. денатурированного гемоглобина с последующим определением количества тирозина в без-белковом фильтрате (см. Ансона - Черникова метод). Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко применяется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.
При ряде заболеваний жел.-киш. тракта - хрон, гастрите (см.), язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь), раке желудка (см.) и при нек-рых патол, состояниях - пернициозной анемии (см.), гипохромной анемии (см. Железодефицитная анемия) нарушается секреция П. В связи с этим определение П. в желудочном соке наряду с определением концентрации соляной к-ты имеет диагностическое значение. Для диагностических целей используют также определение в моче уропепсина, содержание к-рого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.
Пепсин как лекарственный препарат
Препарат П. (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней, в качестве наполнителя применяют сахарозу или лактозу. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20% этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.
Обычно препараты П. обладают довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента.
Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной к-ты - не ниже 0,15-0,2%.
П. применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения (см.), сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что эндогенный П., как и другие пищеварительные ферменты, главные клетки слизистой обрлочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах, поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при снижении его кислотности часто является результатом недостаточного выделения соляной к-ты, а не снижения активности или интенсивности образования П. Т. о., при гипацидных состояниях основное значение имеет обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно назначать П. в сочетании с разведенной соляной к-той.
П. назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% р-ре соляной к-ты (10-15 капель на полстакана воды); детям на прием назначают по 0,05-0,3 г в 0,5-1% р-ре соляной к-ты. Противопоказаниями к приему П. являются гиперацидный гастрит, обострение при язве желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.
Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.
Кроме препарата пепсина (Pepsinum), фармацевтическая промышленность выпускает препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum), содержащий 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида (см. Бетаины), к-рый в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной к-ты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной к-ты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды.
За рубежом таблетки, содержащие П., выпускаются под названиями «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аци-пепсол», «Пепсамин».
Библиография: Андреева Н. С. и др. Рентгеноструктурный анализ пепсина, Молек. биол., т. 12, № 4, с. 922, 1978, библиогр.; Лобарева Л. С. и Степанов В. М. Карбоксильные протеиназы плесневых грибов, в кн.: Усп. биол, хим., под ред. Б. Н. Степаненко, т. 19, с. 83, М., 1978, библиогр.; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, с. 101 и др., М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., с. 32, М., 1950; Радбиль О. С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976; Acid proteases, structure, function and biology, ed. by J. Tang, N. Y., 1977; Tang J. Evolution in the structure and function of carboxyl proteases, Molec, cell. Biochem., v. 26, p. 93, 1979.
Л. А. Локшина; H. В. Коробов (фарм.).